найти
Пароль
войти
Тест по биологии: Регуляция активности ферментов (10 класс) Тест по биологии: Регуляция активности ферментов (10 класс)

Тест по биологии: Регуляция активности ферментов (10 класс)

Тест по биологии «Регуляция активности ферментов» для 10 класса — это проверочная работа, предназначенная для углубленного контроля знаний учащихся о молекулярных механизмах управления биохимическими процессами. Тест охватывает темы аллостерической регуляции, ковалентной модификации, принципы обратной связи и генетического контроля синтеза ферментов.
1
Какой класс ферментов отвечает за присоединение фосфатной группы к молекуле белка, изменяя его активность?

Правильный ответ:

Протеинкиназы.

Пояснение:

Протеинкиназы — это обширная группа ферментов, которые катализируют перенос гамма-фосфатной группы от молекулы АТФ на гидроксильные группы аминокислот (серина, треонина, тирозина) в составе белка-мишени. Это ключевой механизм клеточной сигнализации.
2
Что такое аллостерический центр фермента?

Правильный ответ:

Специальный участок молекулы, к которому присоединяются регуляторные вещества (эффекторы), изменяющие конформацию и активность фермента.

Пояснение:

Аллостерический центр (от греч. allos - другой) пространственно удален от активного центра. Связывание с ним активаторов или ингибиторов вызывает изменение третичной структуры белка, которое передается на активный центр, меняя его способность связывать субстрат.
3
Как называется механизм регуляции, при котором конечный продукт метаболического пути подавляет активность первого фермента этого пути?

Правильный ответ:

Ретроингибирование (ингибирование по принципу обратной связи).

Пояснение:

Это экономичный способ саморегуляции клетки. Когда конечного продукта (например, аминокислоты) становится достаточно, он связывается с аллостерическим центром ключевого фермента синтеза и останавливает все производство, предотвращая перерасход ресурсов.
4
Что представляют собой зимогены (проферменты)?

Правильный ответ:

Неактивные предшественники ферментов, которые активируются путем отщепления части молекулы.

Пояснение:

Многие ферменты, особенно протеолитические (пепсин, трипсин, факторы свертывания крови), синтезируются в безопасной неактивной форме. Их активация происходит через ограниченный протеолиз — необратимое отрезание пептидного фрагмента, что открывает активный центр.
5
Какое вещество чаще всего служит донором фосфатной группы при фосфорилировании ферментов?

Правильный ответ:

АТФ (аденозинтрифосфат).

Пояснение:

АТФ является универсальным источником энергии и фосфатных групп в клетке. При реакции фосфорилирования терминальная фосфатная группа АТФ переносится на белок, а сама АТФ превращается в АДФ (аденозиндифосфат).
6
Как действуют конкурентные ингибиторы ферментов?

Правильный ответ:

Они имеют структуру, похожую на субстрат, и соревнуются с ним за связывание в активном центре.

Пояснение:

Конкурентный ингибитор — это “молекулярный двойник” субстрата. Он занимает активный центр, не давая настоящему субстрату туда попасть. Однако, если концентрацию субстрата сильно повысить, он вытеснит ингибитор, и реакция восстановится.
7
Какую роль в регуляции ферментов играют протеинфосфатазы?

Правильный ответ:

Они отщепляют фосфатную группу от белка, возвращая фермент в исходное состояние (дефосфорилирование).

Пояснение:

Регуляция путем фосфорилирования должна быть обратимой. Если киназы “включают” или “выключают” процесс, навешивая метку, то фосфатазы удаляют эту метку (гидролизуют эфирную связь), обеспечивая гибкость управления клеточными процессами.
8
В чем заключается преимущество объединения ферментов в мультиферментные комплексы?

Правильный ответ:

Продукт одной реакции сразу попадает в активный центр следующего фермента, что ускоряет процесс и предотвращает потерю промежуточных веществ.

Пояснение:

В мультиферментных комплексах (например, пируватдегидрогеназном) ферменты расположены физически рядом. Это создает “молекулярный туннель”, по которому субстрат передается от одного катализатора к другому без диффузии в цитоплазму, что резко повышает эффективность метаболизма.
9
Какой уровень регуляции ферментов является самым медленным, но наиболее экономичным для долговременной адаптации?

Правильный ответ:

Генетическая регуляция (индукция и репрессия синтеза белка).

Пояснение:

Изменение скорости синтеза новых молекул ферментов на уровне генов требует времени (от минут до часов). Однако это позволяет клетке глобально перестроить свой метаболизм в ответ на длительные изменения условий среды, не тратя энергию на синтез ненужных белков.
10
Что такое изоферменты (изозимы)?

Правильный ответ:

Различные по структуре формы одного и того же фермента, катализирующие одну реакцию, но отличающиеся свойствами и локализацией.

Пояснение:

Изоферменты кодируются разными генами или образуются из разных субъединиц. Они позволяют организму тонко настраивать одну и ту же реакцию под нужды разных тканей (например, лактатдегидрогеназа имеет разные формы в сердце и в скелетных мышцах).