Главная/ Тесты/ Познавательные тесты/ Школьная программа/ По школьным предметам/ Биология/ Биология 10 класс ×

Главная/ .../ Биология 10 класс

Тест по биологии: Регуляция активности ферментов (10 класс)

Играть Ответы

Тест по биологии «Регуляция активности ферментов» для 10 класса — это проверочная работа, предназначенная для углубленного контроля знаний учащихся о молекулярных механизмах управления биохимическими процессами. Тест охватывает темы аллостерической регуляции, ковалентной модификации, принципы обратной связи и генетического контроля синтеза ферментов.

Тест онлайн:

Какой класс ферментов отвечает за присоединение фосфатной группы к молекуле белка, изменяя его активность?

Фосфатазы.

Липазы.

Протеинкиназы.

Изомеразы.

Что такое аллостерический центр фермента?

Место, где происходит расщепление субстрата.

Специальный участок молекулы, к которому присоединяются регуляторные вещества (эффекторы), изменяющие конформацию и активность фермента.

Участок связывание фермента с клеточной мембраной.

Центр синтеза фермента.

Как называется механизм регуляции, при котором конечный продукт метаболического пути подавляет активность первого фермента этого пути?

Прямая активация.

Ковалентная модификация.

Ограниченный протеолиз.

Ретроингибирование (ингибирование по принципу обратной связи).

Что представляют собой зимогены (проферменты)?

Ферменты, утратившие активность из-за старости.

Неактивные предшественники ферментов, которые активируются путем отщепления части молекулы.

Ферменты, работающие только зимой.

Ингибиторы ферментов.

Какое вещество чаще всего служит донором фосфатной группы при фосфорилировании ферментов?

ДНК.

Глюкоза.

АТФ (аденозинтрифосфат).

Вода.

Как действуют конкурентные ингибиторы ферментов?

Они разрушают фермент полностью.

Они имеют структуру, похожую на субстрат, и соревнуются с ним за связывание в активном центре.

Они связываются с аллостерическим центром, меняя форму белка.

Они отнимают воду у фермента.

Какую роль в регуляции ферментов играют протеинфосфатазы?

Они синтезируют АТФ.

Они присоединяют фосфат к белку.

Они отщепляют фосфатную группу от белка, возвращая фермент в исходное состояние (дефосфорилирование).

Они разрушают аминокислоты.

В чем заключается преимущество объединения ферментов в мультиферментные комплексы?

Это позволяет экономить место в клетке.

Продукт одной реакции сразу попадает в активный центр следующего фермента, что ускоряет процесс и предотвращает потерю промежуточных веществ.

Так ферменты легче разрушать.

Это красиво выглядит под микроскопом.

Какой уровень регуляции ферментов является самым медленным, но наиболее экономичным для долговременной адаптации?

Аллостерическая регуляция.

Фосфорилирование.

Активация зимогенов.

Генетическая регуляция (индукция и репрессия синтеза белка).

Что такое изоферменты (изозимы)?

Ферменты из разных организмов.

Различные по структуре формы одного и того же фермента, катализирующие одну реакцию, но отличающиеся свойствами и локализацией.

Сломанные ферменты.

Ферменты, работающие без субстрата.

Проверить

Рестарт Случайный тест

ферменты биология 10 класс 10 класс биология науки